Właściwości prozdrowotne mleka, Cz. II. Białka mleka  

Aneta Brodziak 1Jolanta Król 2
  

  1. Aneta Brodziak
  2. Jolanta Król
Abstrakt:

Mleko stanowi cenne źródło białek, do których zaliczana jest przede wszystkim kazeina i białka serwatkowe. Składniki te odznaczają się licznymi właściwościami korzystnie wpływającymi na zdrowie. Są źródłem niezbędnych aminokwasów warunkujących prawidłowy wzrost i rozwój organizmu. Ponadto, wykazują właściwości przeciwwirusowe, przeciwbakteryjne, przeciwpasożytnicze, przeciwzapalne, antykancerogenne czy immunomodulacyjne. Białka serwatkowe charakteryzują się o wyższą o około 40% wartością biologiczną w porównaniu z kazeiną.


Data publikacji: 26.01.2014 r.    •    Typ publikacji: Publikacja przeglądowa

Cytowanie:
  • Brodziak A.Król J.: Właściwości prozdrowotne mleka, Cz. II. Białka mleka, Journal of NutriLife, 2014, 01, ISSN:2300-8938, url:http://www.NutriLife.pl/index.php?art=138 [dostęp: 2017.06.25]
  • RIS,   BibTeX

Słowa kluczowe:
mleko, mleko krowie, kazeina, białka serwatkowe

Konflikt interesów
Autorzy oświadczają, że nie mają powiązań ani finansowych zależności wobec żadnej organizacji lub kogokolwiek posiadającego bezpośredni finansowy wkład w przedmiot badań lub materiały badane w danej pracy (np. poprzez zatrudnienie, doradztwo, posiadanie akcji, honoraria). Każda dotacja badań lub projektu wyszczególniona jest w części pracy zatytułowanej „Podziękowania”.
POKAŻ WIĘCEJ

Aneta Brodziak 1Jolanta Król 2
  

  1. Aneta Brodziak
  2. Jolanta Król
Abstract:

Publication date: 26.01.2014 r.    •    Publication type: Publikacja przeglądowa

Citation:
  • Brodziak A.Król J.: , Journal of NutriLife, 2014, 01, ISSN:2300-8938, url:http://www.NutriLife.pl/index.php?art=138 [access: 2017.06.25]
  • RIS,   BibTeX

Keywords:


Conflict of interest
The authors declare that they have no relationship or financial dependence to any organization or anyone having a direct financial interest in the subject of research or materials analyzed in the work (eg. through employment, consulting, stock ownership, honoraria). Each research grant or project is specified in the part of the work entitled "Acknowledgements".
SHOW MORE

Udostępnij
Polub NutriLife.pl
Reklama

Wstęp

   Białka mleka uznawane są za najbogatsze źródło składników, zarówno odżywczych, jak i funkcjonalnych, w diecie. Pod względem odżywczym, stanowią materiał budulcowy oraz źródło niezbędnych aminokwasów warunkujących prawidłowy wzrost i rozwój organizmu. Właściwości funkcjonalne białek, w tym zdolność do wiązania wody, właściwości żelujące, emulgujące czy pianotwórcze, wpływają na fizykochemiczne oraz sensoryczne właściwości produkowanej żywności (Leman 1999, Glibowski 2004, Livney 2010, Brodziak i wsp. 2012). Białka serwatkowe pełnią istotne funkcje biologiczne, które mogą wykazywać ...




Publikacja dostępna po zalogowaniu

LOGOWANIE

e-mail:

hasło:

Nie pamiętasz hasła?


Nie masz jeszcze konta? Załóż je!

Literatura:  

  1. Bonnet M., Cansell M., Berkaoui A., Ropers M.H., Anton M., Leal-Calderon F. (2009): Release rate profiles of magnesium from multiple W/O/W emulsions. Food Hydrocolloids, 23: 92-101.
  2. Boudry C., Dehoux J., Portetelle D., Buldgen A. (2008): Bovine colostrum as a natural growth promotor for newly weaned piglets: a review. Biotechnolgy Agronomy, Society and Environment, 12 (2): 157-170.
  3. Brew K., Grobler J.A. (1992): α-Lactalbumin in: Advanced Dairy Chemistry. Proteins (Fox P.F. ed.), Elsevier Science Publishers, London, 1: 191-229.
  4. Brodziak A., Król J., Litwińczuk Z. (2012): Białka serwatkowe – właściwości funkcjonalne i zastosowanie. Przemysł Spożywczy, 3: 35-37.
  5. Brodziak A., Król J., Litwińczuk Z. (2013): Albuminy mleka – właściwości fizykochemiczne i funkcje biologiczne. Przemysł Spożywczy, 10: 32-37.
  6. Bütikofer U., Meyer J., Rehberger B. (2006): Determination of the percentage of α-lactalbumin and β-lactoglobulin of total milk protein in raw and heat treated skim milk. Milchwissenschaft, 61 (3): 263-265.
  7. Caroli A.M., Chessa S., Erhardt G.J. (2009): Invited review: Milk protein polymorphisms in cattle: Effect of animal breeding and human nutrition. Journal of Dairy Science, 92 (11): 5335-5352.
  8. Chatterton D.E.W., Smithers G., Roupas P., Brodkorb A. (2006): Bioactivity of α-lactoglobulin and β-lactalbumin – technological implications for processing. International Dairy Journal, 16: 1229-1240.
  9. Conesa C., Rota C., Castillo E., Pérez M.D., Calvo M., Sánchez L. (2010): Effect of heat treatment on the antibacterial activity of bovine lactoferrin against three foodborne pathogens. International Journal of Dairy Technology, 63 (2): 209-215.
  10. Dziuba J., Fornal Ł. (red.) (2009): Biologicznie aktywne peptydy i białka żywności. Praca zbiorowa. WNT, Warszawa.
  11. El-Loly M.M., Farrag A.F. (2007): Isolation of immunoglobulin-rich fractions from whey. Milchwissenschaft, 62 (2): 199-202.
  12. Farrell H.M., Jimenez-Flores R., Bleck G.T., Brown E.M. (2004): Nomenclature of the proteins of cows’ milk. Journal Dairy Science, 87 (6): 1641-1675.
  13. Fonteh F.A, Grandison A.S., Lewis M.J. (2002): Variations of lactoperoxidase activity and thiocyanate content in cows' and goats' milk throughout lactation. Journal of Dairy Research, 69 (3): 401-409.
  14. Fox P.F., McSweeney P.L.H. (2003): Advanced Dairy Chemistry, Proteins, Part A, vol. 1, Edn. 3, Kluwer Academic/Plenum Publishers, New York.
  15. Gałecka E., Mrowicka M., Malinowska K., Gałecki P. (2008): Wybrane substancje nieenzymatyczne uczestniczące w procesie obrony przed nadmiernym wytwarzaniem wolnych rodników. Polski Merkuriusz Lekarski, XXV, 147: 269-272.
  16. Glibowski P. (2004): Zastosowanie białek serwatkowych w przemyśle spożywczym. Przemysł Spożywczy, 9: 10-13.
  17. Haque Z.U., Bohoua G.L., Williams J.B., Mikel W.B. (2010): Influence of whey peptides on the surface activity of κ-casein and β-lactoglobulin A. International Journal of Dairy Technology, 63 (2): 190-196.
  18. Hernández-Ledesma B., Recio I., Amigo L. (2008): β-Lactoglobulin as source of bioactive peptides. Amino Acids, 35: 257-265.
  19. Iwaniak A., Minkiewicz P. (2008): Biologically active peptides derived from proteins – a review. Polish Journal of Food and Nutrition Sciences, 58 (3): 289-294.
  20. Kanwar J.R., Kanwar R.K., Sun X., Punj V., Matta H., Morley S.M., Parratt A., Puri M., Sehgal R. (2009): Molecular and Biotechnological Advances in Milk Proteins in Relation to Human Health. Current Protein and Peptide Science, 10 (4): 308-338.
  21. Konrad G., Kleinschmidt T. (2008): A new method for isolation of native α-lactalbumin from sweet whey. International Dairy Journal, 18: 47-54.
  22. Kontopidis G., Holt C., Sawyer L. (2004): Invited Review: β-lactoglobulin: Binding properties, structure, and function. Journal of Dairy Science, 87: 785-796.
  23. Korhonen H. (2009): Milk-derived bioactive peptides: From science to applications. Journal of Functional Foods, 1: 177-187.
  24. Korhonen H., Pihlanto-Leppälä A., Rantamäki P., Tupasela T. (1998): Impact of processing on bioactive proteins and peptides. Trends in Food Science & Technology, 9: 307-319.
  25. Król J., Brodziak A., Litwińczuk Z., Szwajkowska M. (2011): Wykorzystanie białek serwatkowych w promocji zdrowia. Żywienie Człowieka i Metabolizm, XXXVIII, 1: 36-45.
  26. Król J., Brodziak A., Litwińczuk Z., Barłowska J. (2012): Selected factors determining the content of lactoferrin, lysozyme and immunoglobulins G in bovine milk. [W:] A Search for Antibacterial Agents pod red. Varaprasad Bobbarala, InTech – Open Access Publisher, Chapter 7: 107-125.
  27. Lara-Villoslada F., Olivares M., Xaus J. (2005): The balance between caseins and whey proteins in cow’s milk determines its allergenicity. Journal of Dairy Science, 88 (5): 1654-1660.
  28. Leman J. (1999): Funkcjonalne właściwości białek serwatkowych. Przemysł Spożywczy, 5: 45-49.
  29. Leśnierowski G. (2007): Fizykochemiczne metody modyfikacji i pomiaru aktywności lizozymu. Rozprawy naukowe, 387. Wydawnictwo AR, Poznań.
  30. Li J., Yao P. (2009): Self-assembly of ibuprofen and bovine serum albumin-dextran conjugates leading to effective loading of the drug. Langmuir, 25: 6385-6391.
  31. Litwińczuk Z., Król J., Brodziak A., Barłowska J. (2011): Changes of protein content and its fractions in bovine milk from different cow breeds subject to somatic cell count. Journal of Dairy Science, 94 (2): 684-691.
  32. Litwińczuk Z. (2012): Towaroznawstwo surowców i produktów zwierzęcych z podstawami przetwórstwa. PWRiL, Warszawa.
  33. Liu H.C., Chen W.L., Mao S.J.T. (2007): Antioxidant nature of bovine milk a-lactoglobulin. Journal of Dairy Science, 90: 547-555.
  34. Livney Y.D. (2010): Milk proteins as vehicles for bioactives. Current Opinion in Colloid & Interface Science, 15: 73-83.
  35. Małaczewska J., Rotkiewicz Z. (2007): Laktoferyna – białko multipotencjalne. Medycyna Weterynaryjna, 63 (2): 136-139.
  36. McIntosh G.H., Royle P.J., Le Leu R.K., Regester G.O., Johnson M.A., Grinsted R.L., Kenward R.S., Smithers G.W. (1998): Whey Proteins as Functional Food Ingredients? International Dairy Journal, 8: 425-434.
  37. Mleko S., Gustaw W., Glibowski P., Mazurkiewicz J. (2004): Wykorzystanie białek serwatkowych do otrzymywania polew do lodów. Annales UMCS, Sectio EE, 59, 1: 37-45.
  38. Murray B.A., Fitzgerald R.J. (2007): Angiotensin Converting Enzyme Inhibitory Peptides Derived from Food Proteins: Biochemistry, Bioactivity and Production. Current Pharmaceutical Design, 13: 773-791.
  39. Pan Y., Lee A., Wan J., Coventry M.J., Michalski W.P., Shiell B., Roginski H. (2006): Antivirial properties of milk proteins and peptides. International Dairy Journal, 16: 1252-1261.
  40. Pan Y., Shiell B., Wan J., Coventry M.J., Michalski W.P., Lee A., Roginski H. (2007): The molecular characterization and antimicrobial properties of amidated bovine b-lactoglobulin. International Dairy Journal, 17: 1450-1459.
  41. Pan W.R., Chen P.W., Chen Y.L.S., Hsu H.C., Lin C.C., Chen W.J. (2013): Bovine lactoferricin B induces apoptosis of human gastric cancer cell line AGS by inhibition of autophagy at a late stage. Journal of Dairy Science, 96: 1-10.
  42. Park Y.W., Juarez M., Ramos M., Haenlein G.F.W. (2007): Physico-chemical characteristics of goat and sheep milk. Small Ruminant Research, 68: 88-113.
  43. Parmar A.S., Muschol M. (2009): Lysozyme as diffusion tracer for measuring aqueous solution viscosity. Journal of Colloid and Interface Science, 339: 243-248.
  44. Permyakov E.A., Berliner L.J. (2000): α-Lactalbumin: structure and function. FEBS Letters, 473: 269-274.
  45. Sahu A., Kasoju N., Bora U. (2008): Fluorescence study of the curcumin-casein micelle complexation and its application as a drug nanocarrier to cancer cells. Biomacromolecules, 9: 2905-2912.
  46. Séverin S., Wenshui X. (2005): Milk biologically active components as nutraceuticals: Review. Critical Reviews in Food Science and Nutrition, 45: 645-656.
  47. Smithers G.W. (2008): Whey and whey proteins – From ‘gutter to gold’. International Dairy Journal, 18: 695-704.
  48. Sutton L.F., Alston-Mills B. (2006): β-Lactoglobulin as a potential modulator of intestinal activity and morphology in neonatal piglets. Anatomical Record Part A, 288A: 601-608.
  49. Świderski F., Waszkiewicz-Robak B. (2005): Składniki bioaktywne żywności funkcjonalnej. Przemysł Spożywczy, 4: 20-22.
  50. Wakabayashi H., Yamauchi K., Takase M. (2006): Lactoferrin research, technology and applications. International Dairy Journal, 16: 1241-1251.
  51. Walzem R.L., Dillard C.J., German J.B. (2002): Whey Components: Millennia of Evolution Create Functionalities for Mammalian Nutrition: What We Know and What We May Be Overlooking. Critical Reviews in Food Science and Nutrition: 42 (4), 353-375.
  52. Wróblewska B., Jędrychowski L. (2003): Wpływ modyfikacji technologicznych na zmianę właściwości immunoreaktywnych białek mleka krowiego. Alergia Astma Immunologia, 8 (4): 157-164.
  53. Ziajka S. (2008): Mleczarstwo. Zagadnienia wybrane. Tom I. Wydawnictwo UWM, Olsztyn.
  54. Zimecki M., Artym J. (2005): Właściwości terapeutyczne białek i peptydów z siary i mleka. Postępy Higieny i Medycyny Doświadczalnej (online), 59: 309-323.
Udostępnij
Polub NutriLife.pl




  Autor publikacji

dr inż. Aneta Brodziak

dr inż. Aneta Brodziak


Autor publikacj nie udostępnił swojej wizytówki.
Z udostępnionymi informacjami, w tym opublikowanymi pracami autora, możesz zapoznać się odwiedzając jego profil - [profil autora]

Reklama
Reklama

Zobacz także

Budowa areometru i metodyka pomiarów areometrycznych
Budowa areometru i metodyka pomiarów areometrycznych
Oleje roślinne, charakterystyka i technologia wytwarzania
Oleje roślinne, charakterystyka i technologia wytwarzania
Oliwa z oliwek - charakterystyka, proces wytwarzania i właściwości prozdrowotne
Oliwa z oliwek - charakterystyka, proces wytwarzania i właściwości prozdrowotne
Charakterystyka serów - klasyfikacja, wartość odżywcza, produkcja, konsumpcja
Charakterystyka serów - klasyfikacja, wartość odżywcza, produkcja, konsumpcja
DOŁĄCZ DO NAS
Czasopismo:O nas | Redakcja | Dla autorów | Patronat medialny | Kontakt
Serwis: Reklama | Regulamin | Pomoc | Kanały informacyjne (RSS)
Copyright © 2017 NutriLife.pl
  
//www.honcode.ch/HONcode/Seal/HONConduct186547_s1.gif