Udostępnij
Polub NutriLife.pl
Wstęp
Białka mleka uznawane są za najbogatsze źródło składników, zarówno odżywczych, jak i funkcjonalnych, w diecie. Pod względem odżywczym, stanowią materiał budulcowy oraz źródło niezbędnych aminokwasów warunkujących prawidłowy wzrost i rozwój organizmu. Właściwości funkcjonalne białek, w tym zdolność do wiązania wody, właściwości żelujące, emulgujące czy pianotwórcze, wpływają na fizykochemiczne oraz sensoryczne właściwości produkowanej żywności (Leman 1999, Glibowski 2004, Livney 2010, Brodziak i wsp. 2012). Białka serwatkowe pełnią istotne funkcje biologiczne, które mogą wykazywać ...
Tekst zawiera 2357 wyrazów. Będziesz go czytać 11 minut i 47 sekund.
Literatura:
- Bonnet M., Cansell M., Berkaoui A., Ropers M.H., Anton M., Leal-Calderon F. (2009): Release rate profiles of magnesium from multiple W/O/W emulsions. Food Hydrocolloids, 23: 92-101.
- Boudry C., Dehoux J., Portetelle D., Buldgen A. (2008): Bovine colostrum as a natural growth promotor for newly weaned piglets: a review. Biotechnolgy Agronomy, Society and Environment, 12 (2): 157-170.
- Brew K., Grobler J.A. (1992): α-Lactalbumin in: Advanced Dairy Chemistry. Proteins (Fox P.F. ed.), Elsevier Science Publishers, London, 1: 191-229.
- Brodziak A., Król J., Litwińczuk Z. (2012): Białka serwatkowe – właściwości funkcjonalne i zastosowanie. Przemysł Spożywczy, 3: 35-37.
- Brodziak A., Król J., Litwińczuk Z. (2013): Albuminy mleka – właściwości fizykochemiczne i funkcje biologiczne. Przemysł Spożywczy, 10: 32-37.
- Bütikofer U., Meyer J., Rehberger B. (2006): Determination of the percentage of α-lactalbumin and β-lactoglobulin of total milk protein in raw and heat treated skim milk. Milchwissenschaft, 61 (3): 263-265.
- Caroli A.M., Chessa S., Erhardt G.J. (2009): Invited review: Milk protein polymorphisms in cattle: Effect of animal breeding and human nutrition. Journal of Dairy Science, 92 (11): 5335-5352.
- Chatterton D.E.W., Smithers G., Roupas P., Brodkorb A. (2006): Bioactivity of α-lactoglobulin and β-lactalbumin – technological implications for processing. International Dairy Journal, 16: 1229-1240.
- Conesa C., Rota C., Castillo E., Pérez M.D., Calvo M., Sánchez L. (2010): Effect of heat treatment on the antibacterial activity of bovine lactoferrin against three foodborne pathogens. International Journal of Dairy Technology, 63 (2): 209-215.
- Dziuba J., Fornal Ł. (red.) (2009): Biologicznie aktywne peptydy i białka żywności. Praca zbiorowa. WNT, Warszawa.
- El-Loly M.M., Farrag A.F. (2007): Isolation of immunoglobulin-rich fractions from whey. Milchwissenschaft, 62 (2): 199-202.
- Farrell H.M., Jimenez-Flores R., Bleck G.T., Brown E.M. (2004): Nomenclature of the proteins of cows’ milk. Journal Dairy Science, 87 (6): 1641-1675.
- Fonteh F.A, Grandison A.S., Lewis M.J. (2002): Variations of lactoperoxidase activity and thiocyanate content in cows' and goats' milk throughout lactation. Journal of Dairy Research, 69 (3): 401-409.
- Fox P.F., McSweeney P.L.H. (2003): Advanced Dairy Chemistry, Proteins, Part A, vol. 1, Edn. 3, Kluwer Academic/Plenum Publishers, New York.
- Gałecka E., Mrowicka M., Malinowska K., Gałecki P. (2008): Wybrane substancje nieenzymatyczne uczestniczące w procesie obrony przed nadmiernym wytwarzaniem wolnych rodników. Polski Merkuriusz Lekarski, XXV, 147: 269-272.
- Glibowski P. (2004): Zastosowanie białek serwatkowych w przemyśle spożywczym. Przemysł Spożywczy, 9: 10-13.
- Haque Z.U., Bohoua G.L., Williams J.B., Mikel W.B. (2010): Influence of whey peptides on the surface activity of κ-casein and β-lactoglobulin A. International Journal of Dairy Technology, 63 (2): 190-196.
- Hernández-Ledesma B., Recio I., Amigo L. (2008): β-Lactoglobulin as source of bioactive peptides. Amino Acids, 35: 257-265.
- Iwaniak A., Minkiewicz P. (2008): Biologically active peptides derived from proteins – a review. Polish Journal of Food and Nutrition Sciences, 58 (3): 289-294.
- Kanwar J.R., Kanwar R.K., Sun X., Punj V., Matta H., Morley S.M., Parratt A., Puri M., Sehgal R. (2009): Molecular and Biotechnological Advances in Milk Proteins in Relation to Human Health. Current Protein and Peptide Science, 10 (4): 308-338.
- Konrad G., Kleinschmidt T. (2008): A new method for isolation of native α-lactalbumin from sweet whey. International Dairy Journal, 18: 47-54.
- Kontopidis G., Holt C., Sawyer L. (2004): Invited Review: β-lactoglobulin: Binding properties, structure, and function. Journal of Dairy Science, 87: 785-796.
- Korhonen H. (2009): Milk-derived bioactive peptides: From science to applications. Journal of Functional Foods, 1: 177-187.
- Korhonen H., Pihlanto-Leppälä A., Rantamäki P., Tupasela T. (1998): Impact of processing on bioactive proteins and peptides. Trends in Food Science & Technology, 9: 307-319.
- Król J., Brodziak A., Litwińczuk Z., Szwajkowska M. (2011): Wykorzystanie białek serwatkowych w promocji zdrowia. Żywienie Człowieka i Metabolizm, XXXVIII, 1: 36-45.
- Król J., Brodziak A., Litwińczuk Z., Barłowska J. (2012): Selected factors determining the content of lactoferrin, lysozyme and immunoglobulins G in bovine milk. [W:] A Search for Antibacterial Agents pod red. Varaprasad Bobbarala, InTech – Open Access Publisher, Chapter 7: 107-125.
- Lara-Villoslada F., Olivares M., Xaus J. (2005): The balance between caseins and whey proteins in cow’s milk determines its allergenicity. Journal of Dairy Science, 88 (5): 1654-1660.
- Leman J. (1999): Funkcjonalne właściwości białek serwatkowych. Przemysł Spożywczy, 5: 45-49.
- Leśnierowski G. (2007): Fizykochemiczne metody modyfikacji i pomiaru aktywności lizozymu. Rozprawy naukowe, 387. Wydawnictwo AR, Poznań.
- Li J., Yao P. (2009): Self-assembly of ibuprofen and bovine serum albumin-dextran conjugates leading to effective loading of the drug. Langmuir, 25: 6385-6391.
- Litwińczuk Z., Król J., Brodziak A., Barłowska J. (2011): Changes of protein content and its fractions in bovine milk from different cow breeds subject to somatic cell count. Journal of Dairy Science, 94 (2): 684-691.
- Litwińczuk Z. (2012): Towaroznawstwo surowców i produktów zwierzęcych z podstawami przetwórstwa. PWRiL, Warszawa.
- Liu H.C., Chen W.L., Mao S.J.T. (2007): Antioxidant nature of bovine milk a-lactoglobulin. Journal of Dairy Science, 90: 547-555.
- Livney Y.D. (2010): Milk proteins as vehicles for bioactives. Current Opinion in Colloid & Interface Science, 15: 73-83.
- Małaczewska J., Rotkiewicz Z. (2007): Laktoferyna – białko multipotencjalne. Medycyna Weterynaryjna, 63 (2): 136-139.
- McIntosh G.H., Royle P.J., Le Leu R.K., Regester G.O., Johnson M.A., Grinsted R.L., Kenward R.S., Smithers G.W. (1998): Whey Proteins as Functional Food Ingredients? International Dairy Journal, 8: 425-434.
- Mleko S., Gustaw W., Glibowski P., Mazurkiewicz J. (2004): Wykorzystanie białek serwatkowych do otrzymywania polew do lodów. Annales UMCS, Sectio EE, 59, 1: 37-45.
- Murray B.A., Fitzgerald R.J. (2007): Angiotensin Converting Enzyme Inhibitory Peptides Derived from Food Proteins: Biochemistry, Bioactivity and Production. Current Pharmaceutical Design, 13: 773-791.
- Pan Y., Lee A., Wan J., Coventry M.J., Michalski W.P., Shiell B., Roginski H. (2006): Antivirial properties of milk proteins and peptides. International Dairy Journal, 16: 1252-1261.
- Pan Y., Shiell B., Wan J., Coventry M.J., Michalski W.P., Lee A., Roginski H. (2007): The molecular characterization and antimicrobial properties of amidated bovine b-lactoglobulin. International Dairy Journal, 17: 1450-1459.
- Pan W.R., Chen P.W., Chen Y.L.S., Hsu H.C., Lin C.C., Chen W.J. (2013): Bovine lactoferricin B induces apoptosis of human gastric cancer cell line AGS by inhibition of autophagy at a late stage. Journal of Dairy Science, 96: 1-10.
- Park Y.W., Juarez M., Ramos M., Haenlein G.F.W. (2007): Physico-chemical characteristics of goat and sheep milk. Small Ruminant Research, 68: 88-113.
- Parmar A.S., Muschol M. (2009): Lysozyme as diffusion tracer for measuring aqueous solution viscosity. Journal of Colloid and Interface Science, 339: 243-248.
- Permyakov E.A., Berliner L.J. (2000): α-Lactalbumin: structure and function. FEBS Letters, 473: 269-274.
- Sahu A., Kasoju N., Bora U. (2008): Fluorescence study of the curcumin-casein micelle complexation and its application as a drug nanocarrier to cancer cells. Biomacromolecules, 9: 2905-2912.
- Séverin S., Wenshui X. (2005): Milk biologically active components as nutraceuticals: Review. Critical Reviews in Food Science and Nutrition, 45: 645-656.
- Smithers G.W. (2008): Whey and whey proteins – From ‘gutter to gold’. International Dairy Journal, 18: 695-704.
- Sutton L.F., Alston-Mills B. (2006): β-Lactoglobulin as a potential modulator of intestinal activity and morphology in neonatal piglets. Anatomical Record Part A, 288A: 601-608.
- Świderski F., Waszkiewicz-Robak B. (2005): Składniki bioaktywne żywności funkcjonalnej. Przemysł Spożywczy, 4: 20-22.
- Wakabayashi H., Yamauchi K., Takase M. (2006): Lactoferrin research, technology and applications. International Dairy Journal, 16: 1241-1251.
- Walzem R.L., Dillard C.J., German J.B. (2002): Whey Components: Millennia of Evolution Create Functionalities for Mammalian Nutrition: What We Know and What We May Be Overlooking. Critical Reviews in Food Science and Nutrition: 42 (4), 353-375.
- Wróblewska B., Jędrychowski L. (2003): Wpływ modyfikacji technologicznych na zmianę właściwości immunoreaktywnych białek mleka krowiego. Alergia Astma Immunologia, 8 (4): 157-164.
- Ziajka S. (2008): Mleczarstwo. Zagadnienia wybrane. Tom I. Wydawnictwo UWM, Olsztyn.
- Zimecki M., Artym J. (2005): Właściwości terapeutyczne białek i peptydów z siary i mleka. Postępy Higieny i Medycyny Doświadczalnej (online), 59: 309-323.
Udostępnij
Polub NutriLife.pl